2014年12月1日，PNAS杂志最近发表了来自中国科学院生物物理研究所黄亿华等人题为《Structure of the nonameric bacterial amyloid secretion channel》的研究成果，详细介绍了它们对对负责细菌表面淀粉样纤维（β-amyloids）分泌通道的结构解析成果。

    随着医疗技术的提高，人们已经征服了许多重大疾病。不幸的是截止到目前为止，人们对于以阿尔兹海默症为代表的神经退行性疾病仍然束手无策。淀粉样纤维蛋白一直被认为与这些神经退行性疾病有着密切关系。因此在这一领域的研究也成为近年来生物研究的热点。在细菌表面，存在一类功能性的淀粉样纤维（Curli）， 为细菌形成菌膜（biofilm）所必需。黄亿华研究组成功解析了负责curli分泌的通道蛋白CsgG九聚体2.9埃的晶体结构。研究显示，CsgG通过9聚化，由每个单体贡献4条跨膜β链，形成了一个跨越细菌外膜由36条β链所组成的分泌通道。这是目前已知的在细菌外膜上最大的、由最多β链所围成的β桶状整合膜蛋白。该通道的选择性由向内突出的氨基酸形成的垛叠环限制，大小只有12 埃，表明组成curli的亚基是以一种未折叠的方式穿过CsgG通道。在结构的基础上，通过细菌遗传学实验和生物化学分析，阐释了功能性淀粉样纤维生物生成的机理，并可为设计抑制菌膜形成的新型抗生素提供重要信息。